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Comment les sarcomères coordonnent-ils la contraction ?


Comme on peut le voir sur la figure

  1. si les myosines des deux côtés appliquent une force égale, comment le muscle se contracte-t-il ? Et aussi comment les actines résistent-elles à la déchirure ?

  2. Y a-t-il une sorte de coordination entre les différents sarcomères ? Comment y parviennent-ils ? Je sais que l'acétylcholine est libérée en réponse au potentiel d'action, donc la libération d'acétylcholine est-elle contrôlée dans chaque sarcomère individuel ?

  3. Ou simplement il y a une augmentation du nombre de myosines à mesure que la distance de chaque sarcomère augmente de la jonction neuromusculaire ?


Je réponds à la question 1, je pense qu'il serait préférable de poster ces questions séparément.

Considérez l'action et la réaction : le filament de myosines (épais) subit une force F vers la ligne Z.

Si le muscle agit sur quelque chose qui est mobile (par exemple, vous tirez sur un tiroir qui n'est pas verrouillé), la force F vers la ligne Z est supérieure à la force qui maintient vos filaments épais en place, et ils glisseront vers la ligne Z. La vitesse à laquelle ils glissent est limitée par la vitesse à laquelle les têtes de myosine peuvent se détacher une fois qu'elles ont effectué un coup de puissance.

Si le tiroir est verrouillé, la force F ne peut pas vaincre la force externe. Cependant, cette force est normalement inférieure à la force requise pour déchirer l'actine ou la ligne z, elle est limitée par deux facteurs moléculaires : la myosine va caler et n'effectuera pas de coup de puissance sous une force opposée trop forte, et les têtes de myosine se détacheront après un certain temps et détendre la tension qu'ils ont accumulée. C'est ainsi que vous obtenez la force maximale dans des conditions de serrage.


Biologie MCAT : Sarcomères

Quelles sont les deux protéines qui sont les principaux composants des myofibrilles, permettant la contraction des fibres musculaires ?

La myosine et l'actine sont les deux principales protéines des cellules musculaires qui permettent la contraction. L'actine est le filament mince la myosine est le filament épais. Pendant les contractions musculaires, le chevauchement entre ces deux protéines se traduit par une fibre musculaire plus courte et un muscle plus court qui tire sur le tendon. Le résultat est le mouvement. Les autres réponses contiennent d'autres éléments structurels des muscles mais ne sont pas la cause directe de la contraction musculaire.

Exemple de question n° 2 : Système musculo-squelettique et tissu musculaire

Laquelle des protéines suivantes ne joue pas un rôle fonctionnel dans la création de la courbe force-tension de la contraction musculaire ?

Tous ces éléments sont impliqués dans la création de la courbe force-tension

Tous ces éléments sont impliqués dans la création de la courbe force-tension

La courbe force-tension est utilisée pour mesurer la longueur musculaire optimale pour une contraction musculaire maximale. Cette longueur correspond au chevauchement optimal des filaments d'actine et de myosine pour générer de la force. La longueur des filaments d'actine et de myosine détermine le chevauchement minimum et maximum possible. La titine est la protéine responsable de l'élasticité du sarcomère après son étirement au-delà du chevauchement maximum actine-myosine. La titine permet à la production de force d'exister à une tension maximale légèrement au-delà de l'actine et de la myosine, affectant ainsi la courbe force-tension.

Exemple de question n°3 : Système musculo-squelettique et tissu musculaire

Quel type d'enzyme est la myosine ?

En plus des sous-unités de la myosine qui la lient à l'actine, la myosine est également une ATP hydrolase, ou ATPase. La myosine doit hydrolyser l'ATP en ADP pour permettre le coup de puissance qui propulse la myosine vers l'avant sur les polymères d'actine.

Exemple de question n° 4 : Système musculo-squelettique et tissu musculaire

Laquelle des sections suivantes d'un sarcomère ne se raccourcit pas pendant la contraction ?

Lors de la contraction, les filaments d'actine seront tirés par les têtes de myosine, ce qui entraînera le raccourcissement des sarcomères. Le groupe I est composé de seul filaments d'actine, et commenceront à se chevaucher avec les filaments de myosine, raccourcissant la bande. La bande A, cependant, est la section composée de filaments de myosine. Comme cette section n'est pas altérée par la contraction, elle reste de la même longueur. Contrairement à la bande I, la bande A peut contenir des régions de chevauchement sans changer de longueur.

La zone H, en revanche, fait référence à la région de la myosine qui n'est pas recouverte par l'action. Au fur et à mesure que la région de chevauchement augmente, la zone H diminue. La distance entre les disques Z représente la longueur totale du sarcomère et doit se raccourcir pour que le muscle se contracte.

Exemple de question #5 : Système musculo-squelettique et tissu musculaire

Quelle structure marque la séparation entre deux sarcomères ?

Les disques Z sont les points de division entre les sarcomères. Les filaments d'actine s'étendent à partir de cette région et sont reliés entre eux par plusieurs structures protéiques complexes.

La ligne M est le milieu du sarcomère, marquant le point central des filaments de myosine. La bande I est constituée de filaments d'actine qui ne sont pas recouverts par la myosine, cette région contient le disque Z. La bande A marque la longueur d'un filament épais entier (myosine), y compris la région de chevauchement avec l'actine.

Exemple de question #1 : Sarcomères

Quelle protéine, présente dans les sarcomères, est responsable de l'élasticité passive du muscle ?

La titine est une protéine massive qui s'étend sur la moitié d'un sarcomère (du disque Z à la ligne M) et permet l'élasticité passive du muscle. Ce n'est pas directement impliqué dans le processus de contraction que la fonction est assurée par l'actine et la myosine.

Les protéines de collagène jouent un rôle important dans la résistance à la traction et la construction du tissu conjonctif dans tout le corps, mais ne jouent qu'un rôle mineur dans les propriétés du tissu musculaire dans la matrice extracellulaire. Le collagène ne se trouve pas dans le sarcomère.

Exemple de question n° 1 : Système musculo-squelettique et tissu musculaire

Lequel des éléments suivants change de longueur pendant la contraction du sarcomère ?

Rappelons que lors de la contraction du sarcomère, les filaments de myosine s'attachent aux filaments d'actine et glissent le long des filaments d'actine. Par ce mécanisme, la région de chevauchement entre les fibres est augmentée et la longueur totale du sarcomère se raccourcit. Ni l'actine, ni la myosine ne changent réellement de longueur, elles se déplacent simplement l'une par rapport à l'autre.

La zone H fait référence à la région de la myosine au centre du sarcomère qui n'est pas recouverte par l'actine. Lorsque le sarcomère se raccourcit, la région de chevauchement augmente et la zone H diminue.

Exemple de question n°8 : Système musculo-squelettique et tissu musculaire

Lequel des énoncés suivants est vrai à propos des sarcomères ?

Les filaments d'actine ne se trouvent que dans la bande I

Les sarcomères contribuent à l'aspect strié des cellules musculaires lisses

La bande A contient à la fois des filaments d'actine et de myosine

Les sarcomères sont des unités fonctionnelles des cellules musculaires squelettiques et lisses

La bande A contient à la fois des filaments d'actine et de myosine

Rappelons que les sarcomères sont des unités fonctionnelles des muscles qui facilitent la contraction musculaire. Les têtes de myosine se lient aux filaments d'actine et provoquent le chevauchement des filaments, raccourcissant le sarcomère et, par la suite, le muscle.

À l'intérieur d'un sarcomère, il y a plusieurs régions. Une de ces régions est la bande I, qui se compose des filaments d'actine dans la région où ils ne sont pas superposés par les filaments de myosine. Cela signifie que la bande I se compose uniquement de filaments d'actine, cependant, les filaments d'actine ne sont pas exclusifs à la bande I. On les trouve également dans d'autres régions, comme la bande A. La bande A est la région du sarcomère qui contient les filaments de myosine (épais), indépendamment du chevauchement. Cela signifie que la myosine est exclusive à la bande A, mais que cette région contient à la fois de l'actine et de la myosine en raison du chevauchement.

Les sarcomères sont des unités fonctionnelles des muscles, mais ils ne se trouvent que dans les cellules musculaires squelettiques et cardiaques. Les cellules musculaires lisses ne contiennent pas de sarcomères. Les filaments d'actine et de myosine provoquent toujours la contraction observée dans le muscle lisse, mais ne sont pas organisés en alignement. Cela signifie que les cellules musculaires lisses ne se contractent pas de manière linéaire et peuvent essentiellement diminuer en taille pendant la contraction, ce qui peut permettre des choses comme la constriction autour des organes et des vaisseaux.

Exemple de question n°9 : Système musculo-squelettique et tissu musculaire

Un chercheur observe un sarcomère au microscope. Il remarque qu'un seul filament de myosine mesure quarante micromètres de long et qu'un seul filament d'actine mesure cinquante micromètres de long. Que peut conclure le chercheur de ces informations ?

Pour répondre à cette question, vous devez comprendre les régions structurelles du sarcomère. La bande I, la bande A et la zone H sont des régions d'un sarcomère constituées de filaments d'actine (fins) et de myosine (épais). La bande I est la région des filaments d'actine qui ne sont pas superposés par des filaments de myosine. La zone H est la région des filaments de myosine qui ne sont pas superposés par des filaments d'actine. Pour calculer la longueur de la bande I, vous avez besoin de la longueur du filament de myosine, du filament d'actine et de la zone H. Comme nous n'avons pas la longueur de la zone H, nous ne pouvons pas résoudre la longueur de la bande I. Essentiellement, sans connaître le degré de chevauchement, nous ne pouvons pas déterminer la longueur d'actine non chevauchée.

La bande A est la région du sarcomère qui se compose de toute la longueur du filament de myosine. La question indique que la longueur des filaments de myosine est de micromètres, donc la longueur de la bande A est de micromètres.

Exemple de question #10 : Système musculo-squelettique et tissu musculaire

Laquelle des affirmations suivantes est vraie concernant l'organisation des filaments d'actine et de la myosine dans les sarcomères ?

Les filaments de myosine semblent plus fins que les filaments d'actine

Avant la contraction, il n'y a pas de chevauchement entre l'actine et la myosine

Le degré de chevauchement de l'actine et de la myosine affecte la force contractile globale

Le degré de chevauchement de l'actine et de la myosine affecte la force contractile globale

Le seul choix qui est réellement vrai est que le degré de chevauchement de la myosine et de l'actine joue un rôle dans la force contractile. S'il y a peu ou pas de chevauchement, la force contractile est faible, cependant, s'il y a trop de chevauchement, la force contractile est également faible. Cette tendance peut être représentée par une courbe force-tension, qui démontre que la génération de force maximale se produit lorsque le sarcomère commence à l'équilibre.

Dans un sarcomère normal, il y a toujours une petite zone de chevauchement de myosine et d'actine avant la contraction. La myosine apparaît plus épaisse que l'actine et est considérée comme le "filament épais".

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Les muscles microscopiques : la source de tout mouvement

Un muscle est constitué d'unités contractiles microscopiques disposées en série et en faisceaux : le sarcomères, de minuscules paquets de protéines (en particulier la myosine II, une molécule célèbre). Muscles contrat parce que sarcomères Contrat. Ces machines moléculaires sont le meilleur exemple de la façon dont la vie est chimie. Bien que les protéines aient de nombreuses propriétés impressionnantes et fassent de nombreuses choses éblouissantes, aucune ne définit plus les êtres vivants que cette capacité à générer du mouvement.

La plupart des biologies moléculaires sont étonnantes si vous pouvez la comprendre, mais il est difficile de se connecter à quelque chose d'aussi familier que de remuer les orteils. Les sarcomères sont un pont explicatif inhabituel entre une science étrange et des expériences ordinaires, car ils ressemblent en fait aux muscles qu'ils alimentent. Il y a quelque chose de simple et de beau dans le fait qu'ils ressemblent tellement à des versions miniatures des muscles qu'ils alimentent.

Vous savez à quel point les enfants sont si doués pour poser une chaîne de questions « pourquoi » et « comment » ? Les sarcomères sont la réponse la plus profonde possible à la chaîne de questions d'enfants qui commence par : « Comment bougeons-nous ? » (Bien, presque la réponse la plus profonde.2)

Les sarcomères sont la façon dont la chimie soulève les haltères. Sans sarcomères, votre cœur ne pourrait pas battre, vos entrailles ne pourraient pas digérer, votre mâchoire ne pourrait pas battre. Vous ne voudriez jamais cligner des yeux, respirer ou roter. Les sarcomères sont la source ultime de tout mouvement, et ils sont alimentés par les propriétés étranges de molécules incroyablement compliquées.

Et les sarcomères peuvent probablement foirer.


Les fonctions

La fonction principale du sarcomère est de permettre à une cellule musculaire de se contracter. Pour cela, le sarcomère doit être raccourci en réponse à une impulsion nerveuse.

Les filaments épais et minces ne se raccourcissent pas, mais glissent les uns autour des autres, ce qui provoque le raccourcissement du sarcomère tandis que les filaments conservent la même longueur. Ce processus est connu sous le nom de modèle à filament glissant de la contraction musculaire.

Le glissement du filament génère une tension musculaire, qui est sans doute l'apport principal du sarcomère. Cette action donne aux muscles leur force physique.

Une analogie rapide avec cela est la façon dont une longue échelle peut être étendue ou pliée en fonction de nos besoins, sans raccourcir physiquement ses parties métalliques.

Implication de la myosine

Heureusement, des recherches récentes offrent une bonne idée du fonctionnement de ce dérapage. La théorie du filament coulissant a été modifiée pour inclure la façon dont la myosine est capable de tirer l'actine pour raccourcir la longueur du sarcomère.

Dans cette théorie, la tête globulaire de la myosine est située près de l'actine dans une zone appelée région S1. Cette région est riche en segments avec des charnières qui peuvent se plier et ainsi faciliter la contraction.

La flexion de S1 peut être la clé pour comprendre comment la myosine est capable de "marcher" le long des filaments d'actine. Ceci est réalisé par des cycles de liaison du fragment de myosine S1, sa contraction et sa libération finale.

Union de la myosine et de l'actiba

Lorsque la myosine et l'actine se rejoignent, elles forment des extensions appelées "ponts croisés". Ces ponts croisés peuvent se former et rompre avec la présence (ou l'absence) d'ATP, qui est la molécule énergétique qui permet la contraction.

Lorsque l'ATP se lie au filament d'actine, il le déplace vers une position qui expose son site de liaison à la myosine. Cela permet à la tête globulaire de la myosine de se fixer à ce site pour former le pont croisé.

Cette union provoque la dissociation du groupe phosphate de l'ATP et ainsi la myosine initie sa fonction. Ensuite, la myosine entre dans un état d'énergie inférieure où le sarcomère peut être raccourci.

Pour rompre le pont croisé et permettre à nouveau la liaison de la myosine à l'actine dans le cycle suivant, la liaison d'une autre molécule d'ATP à la myosine est nécessaire. C'est-à-dire que la molécule d'ATP est nécessaire à la fois à la contraction et à la relaxation.


MicroARN dans le développement et la fonction cardiaques

Régulation miARN de l'organisation des sarcomères des cardiomyocytes

Les sarcomères sont les unités contractiles de base du muscle cardiaque. Ils sont composés de filaments épais et minces essentiels à la génération et à la propagation de la force mécanique. La myosine, le composant principal du filament épais, est composée de sous-unités MHC et de sous-unités de chaîne légère de myosine (MLC). Le -MHC (Myh6) et le β-MHC (Myh7) sont tous deux exprimés dans le cœur au cours du développement et chez l'adulte. Chez les rongeurs, l'expression du -MHC est régulée à la baisse après la naissance de sorte que chez l'adulte, le α-MHC est l'isoforme dominante du CMH dans le cœur ( Lyons et al., 1990 England et Loughna, 2013 ). L'isoforme du CMH change en réponse à un stress cardiaque ou à une hypothyroïdie. L'hypertrophie pathologique est associée à une régulation positive du -MHC et à une régulation négative du α-MHC ( Krenz et Robbins, 2004 Gupta, 2007 ).

L'expression des isoformes α- et -MHC est contrôlée par les miARN-208a, miARN-208b et miARN-499 (van Rooij et al., 2007, 2009 Callis et al., 2009). miARN-208a et miARN-208b sont codés dans un intron du gène α-MHC et β-MHC, respectivement. Les souris nulles pour le miARN-208a sont viables mais présentent des anomalies dans la structure du sarcomère et une fonction cardiaque diminuée à l'âge de 6 mois (van Rooij et al., 2007). Cependant, les souris nulles miARN-208a sont résistantes à l'hypertrophie cardiaque en réponse au stress induit par le cerclage aortique transverse ou la calcineurine (van Rooij et al., 2007 Callis et al., 2009). Ceci est concomitant avec une diminution de l'expression de la protéine contractile du muscle squelettique lente, β-MHC, dans le cœur nul miARN-208a. La fonction du miARN-208a est médiée, en partie, par la répression de la protéine 1 associée au récepteur des hormones thyroïdiennes (Thrap1), qui régule négativement l'expression de l'-MHC.

Le miARN-208a contrôle non seulement l'expression du -MHC dans le cœur, mais également celle de l'isoforme lente de myosine étroitement apparentée, Myh7b (van Rooij et al., 2009). Les gènes β-MHC et Myh7b codent respectivement pour des miARN introniques, miARN-208b et miARN-499 ( Berezikov et al., 2006 Landgraf et al., 2007 ). Les souris dépourvues du gène miRNA-208b ou miRNA-499 ne présentent aucun défaut de développement évident ( van Rooij et al., 2009 ). Cependant, les souris mutantes doubles nulles miRNA-208b/-499 présentent une expression réduite de la myofibre lente β-MHC et une expression accrue des isoformes de myosine de type rapide. En revanche, la surexpression de miARN-499 conduit à une expression accrue de β-MHC et pousse le muscle vers un phénotype de myofibre lent. L'expression forcée du miARN-499 cardiaque favorise l'hypertrophie chez la souris ( Shieh et al., 2011 Matkovich et al., 2012 ). Ensemble, ces miARN sont importants dans la spécification de l'identité des fibres musculaires en stimulant les programmes de gènes lents des myofibres au détriment de ceux qui contrôlent l'expression rapide des gènes des myofibres (Hodgkinson et al., 2015).

Il a été démontré que les miARN-1 et miARN-133 peuvent agir comme des activateurs ou des suppresseurs spécifiques de la formation de sarcomères et de l'expression des gènes musculaires. La suppression des miARN-1-2 et miARN-1-1 chez la souris (miARN-1 nul) entraîne une perturbation du sarcomère dans les cardiomyocytes et une altération de la fonction cardiaque. Toutes les souris nulles miARN-1 sont mortes avant l'âge de sevrage ( Heidersbach et al., 2013 Wei et al., 2014 ). miARN-1 fonctionne pour réguler négativement la myocardine, le principal régulateur de l'expression des gènes des muscles lisses, et la télokine, l'inhibiteur spécifique des muscles lisses de la phosphorylation de MLC-2 ( Heidersbach et al., 2013 Wystub et al., 2013 ). La régulation à la hausse de la myocardine et de la télokine dans les cœurs nuls de miARN-1 peut, en partie, contribuer au défaut d'organisation du sarcomère. De plus, les études de Wei et al. a indiqué que le miARN-1 réprime directement le récepteur nucléaire lié aux œstrogènes récepteur β (Errβ). Le niveau accru d'Errβ dans le cœur nul du miARN-1 active l'expression des gènes fœtaux associés aux sarcomères (Wei et al., 2014).

Le miARN-133a réprime l'expression des gènes des muscles lisses dans le cœur en ciblant directement la myocardine et le SRF pour la répression (Liu et al., 2008 Wystub et al., 2013). La suppression des miRNA-133a-1 et mIRNA-133a-2 (miRNA-133a null) provoque une létalité embryonnaire et néonatale tardive due à une communication interventriculaire (VSD) et à une dilatation de la chambre (Liu et al., 2008). Les souris nulles miARN-133a présentent une désorganisation du sarcomère et une activation ectopique du programme de gènes du muscle lisse (Liu et al., 2008). De plus, les souris dépourvues à la fois de miARN-1 et de miARN-133a présentaient un dysfonctionnement cardiaque sévère et sont décédées avant le jour embryonnaire 11,5 (E11.5). Les souris avec une mutation nulle dans le miARN-1/133a ont montré une expression accrue des gènes de la myocardine et des muscles lisses dans le cœur. Ces études indiquent que les grappes de miARN-1 et de miARN-133a sont importantes dans la différenciation des cardiomyocytes et la formation de sarcomères au cours de la vie embryonnaire et postnatale. Ils agissent en coopération pour régir le programme de transition génique d'un état immature caractérisé par l'expression de gènes du muscle lisse à un phénotype mature (Wystub et al., 2013).


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Dans : Anatomical Record, Vol. 297, n° 9, 09.2014, p. 1663-1669.

Résultats de recherche : Contribution à la revue › Article › peer-review

T1 - Biologie cellulaire de l'ingénierie des protéines sarcomériques

T2 - Modélisation de la maladie et potentiel thérapeutique

N2 - Le sarcomère cardiaque est l'unité fonctionnelle de contraction des myocytes. Des réseaux ordonnés de protéines sarcomères, maintenus en équilibre stoechiométrique les uns avec les autres, répondent au calcium pour coordonner la contraction et la relaxation du cœur. La structure-fonction sarcomérique altérée sous-tend la base principale de la maladie dans de multiples états de maladie cardiaque acquis et héréditaires. Les cardiomyopathies hypertrophiques et restrictives sont causées par des mutations héréditaires des gènes sarcomères et entraînent une altération de la contractilité. L'acidose ischémique altère directement la fonction du sarcomère, entraînant une diminution de la contractilité. Dans cette revue, nous mettons en évidence l'utilisation du génie génétique aigu des myocytes cardiaques adultes par le remplacement stoechiométrique des protéines sarcomériques dans ces états pathologiques en mettant un accent particulier sur la troponine cardiaque I. Le remplacement stoechiométrique des mutations causant la maladie a joué un rôle déterminant dans la définition des mécanismes moléculaires de l'hypertrophie et la cardiomyopathie restrictive dans un contexte cellulaire. En outre, l'utilisation du remplacement stoechiométrique par thérapie génique est discutée, mettant en évidence le bouton histidine résistant à l'ischémie, A164H cTnI. Le remplacement stœchiométrique des protéines sarcomériques offre une voie potentielle de thérapie génique pour remplacer les protéines mutantes, modifier les réponses sarcomériques aux agressions physiopathologiques ou neutraliser la fonction sarcomérique altérée dans la maladie. Anat Rec, 297 : 1663-1669, 2014.

AB - Le sarcomère cardiaque est l'unité fonctionnelle de contraction des myocytes. Des réseaux ordonnés de protéines sarcomères, maintenus en équilibre stoechiométrique les uns avec les autres, répondent au calcium pour coordonner la contraction et la relaxation du cœur. La structure-fonction sarcomérique altérée sous-tend la base principale de la maladie dans de multiples états de maladie cardiaque acquis et héréditaires. Les cardiomyopathies hypertrophiques et restrictives sont causées par des mutations héréditaires des gènes sarcomères et entraînent une altération de la contractilité. L'acidose ischémique altère directement la fonction du sarcomère, entraînant une diminution de la contractilité. Dans cette revue, nous mettons en évidence l'utilisation du génie génétique aigu des myocytes cardiaques adultes par le remplacement stoechiométrique des protéines sarcomériques dans ces états pathologiques en mettant particulièrement l'accent sur la troponine cardiaque I. Le remplacement stoechiométrique des mutations causant la maladie a joué un rôle déterminant dans la définition des mécanismes moléculaires de l'hypertrophie et la cardiomyopathie restrictive dans un contexte cellulaire. En outre, l'utilisation du remplacement stoechiométrique par thérapie génique est discutée, mettant en évidence le bouton histidine résistant à l'ischémie, A164H cTnI. Le remplacement stœchiométrique des protéines sarcomériques offre une voie potentielle de thérapie génique pour remplacer les protéines mutantes, modifier les réponses sarcomériques aux agressions physiopathologiques ou neutraliser la fonction sarcomérique altérée dans la maladie. Anat Rec, 297 : 1663-1669, 2014.


La biologie des filaments de desmine : comment les mutations affectent-elles leur structure, leur assemblage et leur organisation ?

La desmine, la principale protéine du filament intermédiaire (IF) du muscle, est hautement conservée au cours de l'évolution du requin à l'homme. Récemment, un nombre croissant de mutations du gène de la desmine a été décrit comme étant associé à des maladies humaines telles que certaines myopathies squelettiques et cardiaques. Ces maladies sont caractérisées histologiquement par des agrégats intracellulaires contenant de la desmine et diverses protéines associées. Bien qu'il y ait des progrès concernant nos connaissances sur la fonction cellulaire de la desmine dans le cytosquelette, l'impact de chaque mutation distincte n'est actuellement pas du tout compris. Afin d'avoir un aperçu de la façon dont ces mutations affectent l'assemblage des filaments et leur intégration dans le cytosquelette, nous devons établir la structure IF au détail atomique. Les progrès récents dans la détermination de la structure dimère de la vimentine IF-protéine liée à la desmine nous permettent d'évaluer comment de telles mutations peuvent affecter l'architecture du filament de desmine.


Action des fibres musculaires

Les muscles squelettiques du corps peuvent agir par contraction des points de contact avec les os pour produire des forces dans essentiellement n'importe quelle direction sous contrôle volontaire. Ce contrôle utilise le système nerveux somatique. La cellule musculaire typique a un diamètre de 10 à 100 m et une longueur de plus de 100 mm et contient des centaines de noyaux. Elle est communément appelée fibre musculaire. Un muscle est composé de centaines de minces brins cylindriques appelés myofibrilles. Chaque myofibrille se compose d'un réseau linéaire d'unités contractiles appelées sarcomères. Les sarcomères contiennent un ensemble de filaments d'actine minces se chevauchant partiellement et de filaments plus épais contenant de la myosine. La structure de base d'un sarcomère est illustrée ci-dessous, en suivant la forme du développement de Karp et en utilisant sa terminologie pour les décrire.

La compréhension actuelle de la contraction des fibres musculaires s'appelle le modèle du filament glissant, qui a été développé par deux groupes de chercheurs britanniques, Andrew Huxley et Rolf Niedergerke, et Hugh Huxley et Jean Hanson. Au début de la contraction musculaire, les filaments d'actine sont attirés dans la structure du filament contenant de la myosine, raccourcissant la fibre. Avec des centaines de sarcomères en série, une contraction importante du muscle est obtenue.

Lors de l'initiation de la contraction musculaire, les molécules de myosine-II dans la fibre plus épaisse sont considérées comme les agents pour déplacer les filaments d'actine vers le centre du sarcomère. Les têtes des molécules de myosine s'étendent et se lient aux filaments d'actine plus minces et les déplacent par action de levier d'environ 10 nm. Ceci est alimenté par la molécule de carburant universelle ATP, et dans une collection de filaments d'une fibre musculaire, il y a des mitochondries disponibles pour produire l'ATP.


Comment fonctionnent nos muscles ?

Des scientifiques dirigés par Kristina Djinović-Carugo des laboratoires Max F. Perutz (MFPL) de l'Université de Vienne et de l'Université de médecine de Vienne ont élucidé la structure moléculaire et la régulation de la protéine musculaire essentielle et de l'alpha-actinine. Les nouvelles découvertes permettent des informations sans précédent sur le mode d'action de la protéine et son rôle dans les troubles musculaires. Les résultats, réalisés en collaboration avec le King's College London (KCL), peuvent conduire à des traitements améliorés et sont publiés dans la revue de premier ordre. Cellule.

La plupart des animaux dépendent des muscles pour se déplacer, qu'il s'agisse de se nourrir, de se battre ou de fuir. Le plus petit élément constitutif d'un muscle est le sarcomère, dont des centaines sont successivement disposées pour former des fibres musculaires. "Les sarcomères sont principalement constitués de brins de protéines d'actine et de myosine appelés filaments. Le raccourcissement ou la contraction musculaire dépend du glissement de ces filaments les uns contre les autres et nécessite que les filaments d'actine soient ancrés dans des plans, appelés disques Z. La principale protéine du disque Z est l'alpha-actinine, qui est également responsable de l'ancrage d'une autre protéine appelée titine. La titine garantit que les filaments d'actine et de myosine d'un sarcomère sont correctement positionnés et réajuste le sarcomère à sa longueur d'origine après l'activité musculaire », explique la biologiste structurale Kristina Djinovi. #263-Carugu.

Rôle important dans les troubles cardiaques et musculaires

&alpha-actinine est clairement une protéine essentielle -- les embryons d'organismes qui ne peuvent pas la produire meurent. Si, cependant, la -actinine est produite mais ne fonctionne pas correctement, l'organisme souffre de maladies telles que les dystrophies musculaires et les cardiomyopathies. Connaître la structure détaillée de l' &-actinine et du muscle permettrait non seulement de mieux comprendre le rôle des protéines mutantes dans la maladie, mais aiderait également à un diagnostic précis et pourrait finalement aider à concevoir de nouvelles thérapies.

La structure des protéines musculaires est un sujet de recherche de Kristina Djinović-Carugo aux Laboratoires Max F. Perutz (MFPL) de l'Université de Vienne et au Département de biologie structurale et computationnelle. La responsable du « Laura Bassi Center of Optimized Structural Studies » explique : « Nous avons déterminé la structure de l' &-actinine à l'aide d'une technique appelée cristallographie aux rayons X. Il nous a fallu plusieurs années pour produire suffisamment de protéines de haute qualité nécessaires pour obtenir des cristaux de qualité. pour notre analyse." Avec de la patience et des idées innovantes, l'équipe a finalement découvert la structure détaillée de l'alpha-actinine et, en collaboration avec Mathias Gautel du British Heart Foundation Centre of Research Excellence du KCL, a également pu montrer comment la protéine est régulée.

La structure est similaire aux pâtes Fusilli

La structure a montré que la &alpha-actinine forme un complexe symétrique composé de deux molécules. Chaque molécule a une tête, une région du cou court et un corps en forme de tige qui ressemble à quatre pâtes fusilli alignées en zigzag. La tête de &alpha-actinine lie l'actine tandis que deux petites parties en forme de L se trouvent à l'extrémité de la tige et interagissent avec le cou de l'autre molécule. Cependant, la structure s'est révélée être plus que la somme de ses parties : placer deux molécules d'alpha-actinine diamétralement opposées permet non seulement de lier simultanément les filaments d'actine et de titine et donc de les ancrer dans le disque Z, mais confère également une régulation.

L'acide gras PIP2 régule la fonction alpha-actinine

"C'était une hypothèse de longue date, que l'interaction de l'alpha-actinine avec la titine est régulée via une molécule d'acide gras appelée PIP2 qui active et désactive la molécule. Nos données structurelles révèlent maintenant pour la première fois comment un acide gras s'ouvre et se ferme la protéine musculaire et l'alpha-actinine, modifiant sa capacité à lier l'actine et la titine », explique Kristina Djinović-Carugo. S'il n'y a pas de PIP2, l'une des parties en forme de L d'une molécule d' &-actinine se lie à une région ressemblant à la titine dans le col de la molécule opposée. Si PIP2 est présent, la partie en forme de L se détache du cou et lie la titine. L'équipe a complété l'image structurelle de l'interaction de PIP2 avec &alpha-actinine en analysant la vie dynamique de &alpha-actinine en collaboration avec Katharina Pirker (Université des ressources naturelles et des sciences de la vie de Vienne) et Bojan Žagrović (MFPL) . L'équipe de Mathias Gautel a également découvert que, lorsqu'ils détruisaient le site de liaison de l'alpha-actinine pour PIP2 ou le verrouillaient dans une position pouvant lier de façon permanente la titine, les sarcomères commandés étaient perdus, le muscle était rompu.

Le financement à long terme et les collaborations internationales étaient essentiels

"Nos résultats donnent de nouvelles informations sur la façon dont le muscle est construit et fléchit au niveau moléculaire. Cela aidera à mieux comprendre les maladies musculaires héréditaires et acquises, et à développer une thérapie", résume Kristina Djinovi&#Carugo. Elle ajoute : "Sans financement à long terme via la FWF, l'Université de Vienne, la FFG, le programme EU-FP7 Marie Curie Action 'Networks for Initial Training', la British Heart Foundation, ainsi que les collaborations de longue date avec Mathias Gautel et Katharina Pirker, cette recherche aurait été impossible. Cet article est le fruit de huit années de dur labeur !"


Anatomie musculaire 101 : comment se contracte un muscle ? Deuxième partie

C'est l'heure de notre séance d'entraînement du mois. Chaque mois, nous examinons quelque chose lié au fitness et le décomposons de manière à ce que vous puissiez le comprendre afin que vous puissiez l'appliquer à votre vie. Certains mois, nous examinons un entraînement spécifique et le décomposons - d'autres fois, nous examinerons les dernières recherches sur le fitness et séparerons les faits de la fiction. Ce mois-ci, nous parlerons de l'une des choses préférées de tout le monde : le muscle. Le mois dernier, nous avons expliqué à quoi ressemble un muscle. Ce mois-ci, nous examinons comment un muscle fait les choses qu'il fait.

Qu'y a-t-il dans une revue musculaire

C'est la vue d'une cellule musculaire sous le microscope. Les lignes noires représentent la Z-Line : l'espace entre une cellule musculaire et une autre.

Le mois dernier, nous avons examiné une anatomie musculaire simple et avons décomposé ce qu'il y a dans un muscle. Le muscle est composé de trois couches différentes : une couche externe, une couche intermédiaire et une couche interne. Toutes les couches se rejoignent à l'extrémité du muscle pour former un tissu conjonctif épais qui se connectera soit à d'autres muscles ou à des os. The inner layer of a muscle fiber is where most of the magic happens. In the inner layer, energy is made and stored and where movement happens. The inner layer is where nerve endings and capillaries that supply oxygen to the muscles are. Part two in muscle anatomy takes place where part one left off: how does a muscle contract?

How Does A Muscle Contract?

The majority of muscle contraction takes place on the inner layer of the muscle fibers. It’s in this layer that a muscle receives its signal from the brain to move. It’s also in this layer that the muscle cells have a rich blood supply and abundant mitochondria. Mitochondria are cells which are responsible for producing energy. They’re like the power plant of the cell.

Components Of Muscle Contraction

  • Sarcomere: The functional unit of muscle found in the inner layer which produces contraction.
  • Myofilaments: The portion of muscle cell contains even smaller muscle cells called filaments. There are two different kinds of filaments, thin and thick. Thin filaments contain actin and thick filaments contain myosin. Actin and myosin are two different proteins responsible for “pulling” muscle cells closer together to make a contraction.
  • Z-Line: A small space in the cell where one sarcomere ends another begins.

The Sliding Filament Theory

The two important things here are the red and the blue. They both represent a myofilament. The myofilaments come together to make the muscle contract.

The sliding filament theory is the current accepted proposal of how a muscle contracts. Let’s say that you wanted to lift a bag of groceries or a forty-five pound dumb-bell. This is the order of events that would take place:

  1. You think of lifting the weight in your hands and your brain sends a signal to your muscle.
  2. In the inner layer of the muscle, the sarcomere gets the message from the neuron.
  3. The myofilaments communicate with each other through different cell transmitters.
  4. The different components of myfilaments pull closer together shortening the z-lines between all sarcomeres.
  5. All the sarcomeres pull all laywers of the muscle together resulting in a muscle contraction.

BOOM! That’s muscle contraction in a nutshell.

Muscle Contraction Summary

Muscles are incredible organs. They do incredible things and at times are responsible for super human strength. It takes an intricate timing of neurons, electrolytes, and specialized cells to come together to make a muscle contract. Our muscles can do three types of contractions: isometric, eccentric, and concentric. Each type of contraction can be used for specific reasons. Each type of contraction can also be used to help you get the most of your workouts.

Read About Different Types Of Muscle Contractions To Get The Best Of Your Workout

1. Clark, M., Corn, R., Lucett, S. “Muscle Contractions.” NASM Essentials Of Personal Training. National Academy Of Sports Medicine. Baltimore: Lippincott Williams & Wilkins. 2008. Print. 31-34.

2. Sherwood, Lauralee. Fundamentals of Physiology. Third Edition. Thomson Brooks/Cole. 2006. Print. 204-210.


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